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dc.contributor.advisorSanz Morales, Jesús Miguel-
dc.contributor.authorBernabeu Cantó, Marina-
dc.date.accessioned2017-03-22T12:10:23Z-
dc.date.available2017-03-22T12:10:23Z-
dc.date.created2015-07-09-
dc.date.issued2017-03-22-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11000/3441-
dc.description.abstractLa proteína CbpF presente en la pared celular de Streptococcus pneumoniae es una proteína de unión a colina (CBP) cuyo módulo de unión a colina (C-CbpF) se encuentra en el extremo C-terminal. Esta proteína podría ser un potencial antimicrobiano contra S. pneumoniae, el cual es aún una de las principales causas de mortalidad infantil en todo el mundo. Se ha llevado a cabo una caracterización del módulo C-CbpF, realizando para ello diversos ensayos de estabilidad frente a desnaturalizantes químicos mediante el uso de espectroscopía de dicroísmo circular y de fluorescencia, además de efectuar ensayos para determinar el efecto del pH en el módulo y su estabilidad térmica. Los resultados de los ensayos de estabilidad frente a desnaturalizantes químicos indican que C-CbpF posee una estabilidad química similar a la del módulo de unión a colina más estudiado (C-LytA), mientras los ensayos de estabilidad térmica muestran que su estabilidad en este caso es ligeramente inferior a la de C-LytA. Además se determinó el efecto del pH en C-CbpF y se observó gran estabilidad frente a variaciones en el pH del medio.es
dc.formatapplication/pdfes
dc.format.extent29es
dc.language.isospaes
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccesses
dc.subjectNeumococoes
dc.subjectProteína de unión a colinaes
dc.subjectCbpFes
dc.subject.otherCDU::5 - Ciencias puras y naturales::57 - Biologíaes
dc.titleCaracterización de la estructura y el plegamiento de módulo de unión a colina C-CbpF de Streptococcus pneumoniaees
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/bachelorThesises
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TFG - Biotecnología


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 Bernabeu Cantó, Marina TFGBiotec 2014-15.pdf
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