Actividad fenilvalerato esterasa en la acetilcolinesterasa humana recombinante

Abstract

Se ha descrito recientemente que la acetilcolinesterasa (AChE) presenta actividad fenilvalerato esterasa (PVasa). No se han caracterizado sus propiedades y parámetros cinéticos para la actividad PVasa ni se ha estudiado la interacción entre sustratos para las actividades PVasa y colinesterasa. En este trabajo se caracteriza cinéticamente la actividad PVasa de la enzima AChE humana recombinante, y estudia el tipo de interacción entre dos de los sustratos hidrolizados por esta enzima: el fenilvalerato y la acetiltiocolina. La acetiltiocolina a bajas concentraciones reactiva la actividad PVasa y a altas concentraciones de acetiltiocolina la inhibe. Por otro lado, los productos de reacción de la actividad AChE (acetato y tiocolina) están involucrados en la reactivación de la actividad PVasa.

It has been described that the human acetylcholinesterase (AChE) presents phenylvalerate esterase activity (PVasa). Its kinetics properties and parameters have not already been determined for phenylvalerate esterase activity, so as the interaction between substrates for both activities, the phenylvalerate esterase and the acetylcholinesterase ones. The objective of this study is to characterize kinetically the phenylvalerate esterase activity of the recombinant human acetylcholinesterase and to study the interaction between two of the subtracts hydrolyzed by this enzyme: the phenylvalerate and the acetylthiocholine. Phenylvalerate esterase activity is reactivated at low concentrations of acetylthiocholine and phenylvalerate esterase activity is inhibited at high concentrations of acetylthiocholine. Furthermore, the products of the acetylthiocholine hydrolysis (acetate and thiocholine) are involved on the reactivation of the phenylvalerate esterase activity.