Actividad fenilvalerato esterasa en la butirilcolinesterasa humana

Abstract

"Se ha descrito que la butirilcolinestarasa (BUCHE) humana presenta actividad pvasa. No se han caracterizado sus propiedades y parámetros cinéticos para la actividad pvasa ni se ha estudiado la interacción entre sustratos para las actividades pvasa y colinesterasa.

En este trabajo se pretende caracterizar cinéticamente la actividad fenilvalerato esterasa de la enzima buche humana purificada de suero, y estudiar el tipo de interacción entre los dos sustratos hidrolizados por esta enzima: el fenilvalerato y la acetiltiocolina. Este trabajo muestra que los dos sustratos no compiten en el mismo centro mediante un mecanismo de Michaelis-Menten, sugiriendo la posibilidad de la existencia de dos centros activos diferentes para cada sustrato. Los resultados muestran que la actividad pvasa presenta un mecanismo de Michaelis-Menten, mientras que la actividad acetilcolinesteresa, como indicaba la bibliografía, se rige por un mecanismo bifásico de activación por sustrato."