Caracterización de la estabilidad del módulo C-CbpD y su afinidad por colina mediante técnicas espectroscópicas

Abstract

La alta morbilidad y mortalidad debido a enfermedades causadas por Streptococcus pneumoniae, particularmente en niños, ancianos y pacientes inmunocomprometidos, se encuentra exacerbada por el incremento de la resistencia a antibióticos de determinadas cepas bacterianas, así como la ineficacia de las vacunas para cubrir todos los serotipos. Es necesario por lo tanto la investigación en nuevos antimicrobianos que sean capaces de combatir eficazmente a la totalidad de serotipos. Las proteínas de unión a colina (CBPs), comunes a todas las variedades, constituyen un blanco de estudio insuficientemente estudiado como posible antibacteriano. Con vistas a su posible aplicación se han caracterizado algunas de las propiedades del módulo de unión a colina C-CbpD aislado, realizándose ensayos de estabilidad frente a desnaturalizantes químicos, estabilidad térmica y el papel del pH en su estructura mediante espectroscopia de dicroísmo circular. Además se ha determinado que se encuentra en forma monomérica en disolución, en contraposición a otras CBPs que suelen formar dímeros. También se ha medido su afinidad por análogos de colina en superficies sólidas que emulan la estructura de la pared bacteriana, los resultados indican que C-CbpD posee una afinidad por colina inferior a otros CBMs, probablemente debido a su carácter monomérico.