Caracterización de la estructura y el plegamiento de módulo de unión a colina C-CbpF de Streptococcus pneumoniae

Abstract

La proteína CbpF presente en la pared celular de Streptococcus pneumoniae es una proteína de unión a colina (CBP) cuyo módulo de unión a colina (C-CbpF) se encuentra en el extremo C-terminal. Esta proteína podría ser un potencial antimicrobiano contra S. pneumoniae, el cual es aún una de las principales causas de mortalidad infantil en todo el mundo. Se ha llevado a cabo una caracterización del módulo C-CbpF, realizando para ello diversos ensayos de estabilidad frente a desnaturalizantes químicos mediante el uso de espectroscopía de dicroísmo circular y de fluorescencia, además de efectuar ensayos para determinar el efecto del pH en el módulo y su estabilidad térmica. Los resultados de los ensayos de estabilidad frente a desnaturalizantes químicos indican que C-CbpF posee una estabilidad química similar a la del módulo de unión a colina más estudiado (C-LytA), mientras los ensayos de estabilidad térmica muestran que su estabilidad en este caso es ligeramente inferior a la de C-LytA. Además se determinó el efecto del pH en C-CbpF y se observó gran estabilidad frente a variaciones en el pH del medio.